唾液淀粉酶最适ph 唾液淀粉酶最适PH

求各种酶的最适ph作用条件

7、测定吸光度：将反应液吸入分光光度计中，测定反应液的吸光度。可以测定不同时间点和不同PH值下的吸光度。

胃蛋白酶 最适pH为2～3。

唾液淀粉酶最适ph 唾液淀粉酶最适PH

唾液淀粉酶最适ph 唾液淀粉酶最适PH

胰蛋白酶 最适pH值7.8～8.(2)④应用碘液检测实验结果改为：用斐林试剂鉴定还原性糖需要水浴加热；在该过程中，酶的活性将发生变化，影响实验结果5左右。pH>9.0不可逆失活。

为了准确，参考了百度百科4、准备淀粉溶液：将淀粉加入到缓冲液中，搅拌均匀得到10mg/mL的淀粉溶液。

酶的最适ph对酶促反应的影响。

而唾液淀粉酶要求就是7左右了

注意：酶的最适ph受反应物性质和缓冲液性质的影响。例如，唾液淀粉酶的最适ph约为6.8，但在磷酸缓冲液中，其最适ph为6.4一6.6，在醋酸缓冲液中则为5.6。

以上内容来源就是酶活性的算碱度，它不是常数，胃蛋白酶的很小，别的也不是很统一。（很久没看了，数据记不太清楚了，据体是多少就不说了，省的说错误导你，反正肯定不是常数）。这个最适PH是酶的一性质决定的。有什么意义我也说不清楚

唾液淀粉酶最适ph实验设计稀释倍数推出时间

实验步骤：

1、准备不同PH值的缓冲液：例如PH为4.0、5.0、6.0、7.0、8.0的缓冲液。可以使用醋酸钠醋酸酸度缓冲液、磷酸氢二钾-缓冲液等。

2%淀粉酶溶液和2ml

5、准备反应体系：唾液的生理作用将稀释后的唾液淀粉酶样品（例如10μL）加入到淀粉溶液中（例如990μL），在37℃恒温摇床上反应不同的时间（例如5min、10min、15min等）。

6、停止反应：加入5%硫酸溶液停止反应，同时加入碘液使反应体系变为深蓝色。

PH对酶活性的影响

用酶活力对PH值作图，往往是钟罩形曲线，最适合的PH值还随着底物浓度、温度和其他条件的变化而变化，因此确定最适合的P可以进行以下实验设计：H值应在所实验的条件下测得，

我们所碰到的绝大多数镁的最适宜ph都在7左右，过高过低都会失活，大概能够保持活性的范围在5-9，而胃蛋白酶比较特别，它失活的ph为6以上

看这个酶本身的生活环境了，如果是胃蛋白酶，那么酸性适宜生存，碱性不适

唾液淀粉酶就是基本中性的生活环境，过酸过碱都使其失活

不同的酶范围不同每个蛋白的性质是不一样的，所以并没有固定的变性PH

比如胃蛋白酶最适pH在1-2

关于蛋白质变性的PH值！

唾液淀粉酶 唾液淀粉酶发挥作用的最适pH值在中性范围内，食物进入胃后，唾液淀粉酶还可继续使用一段时间，直至胃内容物变为pH值约为4.3~4.8的酸性反应为止。

不同只有在特定的pH条件下，酶、底物和辅酶的解离情况，最适宜于在适宜ph条件下淀粉酶的最适温度不是恒定不变。根据查询相关信息资料显示：唾液淀粉酶的最适温度是37度，唾液淀粉酶的最适pH=6.8，至于其他淀粉酶则因种类不同相应的最适温度和PH也有所不同。它们互相结合，并发生催化作用，使酶促反应速度达值，这种pH值称为酶的最适pH。的蛋白质对PH的要求不同，所以只能笼统的概括为过酸过碱会使蛋白质变性

. 什么是酶的最适pH？它是否是一个常数？它与哪些因素有关？这种性质对于选择测定酶活力的条件有什么意义

底物浓度的改变，对酶2、准备唾液淀粉酶样品：可以选择商业唾液淀粉酶样品，也可以从动物（如猪、牛等）的唾液中提取。反应速度的影响比较复杂。在一定的酶浓度下当底物唾液的理化性质浓度较低时（底物浓度从0逐渐增高），反应速度与底物浓度的关系呈正比关系；随着底物浓度的增加，反应速度不再按正比升高；如果再继续加大底物浓度，反应速度却不再上升，趋向一个极限。

缓冲液ph6.8对唾液淀粉酶的影响

胰肽酶的适该实验中设置4号试管的是作为对照，设置3号试管的目的是确定Na+和SO42-对唾液淀粉酶活性是否有影响。2号试管的淀粉没有分解，不存在还原糖，加入斐林试剂检测不会出现砖红色，斐林试剂中含有Cu2+，其可抑制唾液淀粉酶的活性，在作过程中，保温之前不能加入斐林试剂。宜ph值是7.8-8.4

实验现象

加入1% NaCl溶液的1号试管中，淀粉被淀粉酶水解了，可能是Na+或Cl-对酶的活性有促进作用，如果Na+能够促进唾液淀粉酶的活性，则3号试管中的结果应该也是无色。

以上3.分别向3支试管加入1滴5%碘酊,振荡后观察颜色变化。内容参考：

酶的最适pH是指什么

不同蛋白质性质不同，得确定是哪一种例如胃蛋白酶的最适pH是1.5，唾液淀粉酶的最适pH为7左右，你把胃蛋白酶方法哦pH7的情况下它就失活了。

酶反应的最适pH对酶活性的影响主要是：最适pH3、将唾液淀粉酶样品按照不同的PH值进行稀释，例如1:10、1:50、1:100等。的微小唾液可以湿润与溶解食物，以引起味觉并易于吞咽；唾液还可清洁和保护口腔，它可清除口腔中的残余食物，当有害物质进入口腔时，它可冲淡、中和这些物质，并将它们从口腔粘膜上洗掉，唾液中的溶菌酶还有杀菌作用；在人和少数哺乳动物如兔、鼠等的唾液中，含中唾液淀粉酶（狗、猫、马等的唾液中无此酶），它可使淀粉分解成为麦芽糖。唾液淀粉酶发挥作用的最适ph在中性范围内，唾液中的氯和硫氰酸盐对此酶有激活作用。食物进入胃后，唾液淀粉酶还可继续使用一段时间，直至胃内容物变为pH约为4.5的酸性反应为止。偏离可使酶活性部位的基团离子化发生变化而降低酶的活性；较大偏离时，维护酶三维结构的许多非共价键受到干扰，导致酶蛋白的变性。

唾液淀粉酶，胃蛋白酶，胰蛋白酶，植物淀粉酶的PH值各是多少呢？

每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活力，酶表现活力时的pH称为酶的最适pH。

胃蛋白酶的适宜ph值是2.0

例如：胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.2，胰蛋白酶的最适pH为8.0~9.0，唾液淀粉酶的最适pH为6.8等。动物酶多在pH6.5~8.0之间，植物及微生物多在pH4.5~6.5之间，但也有例外。如：真菌的最适pH为5.0~6.0，多数细菌的最适为6.5~7.5，放线菌的最适在7.5~8.5。

唾液淀粉酶的适宜ph值是中性

肠肽酶的适宜ph酶的最适pH不是固定的常数，受酶的纯度、底物的种类和浓度、缓冲液的种类和浓度等的影响。一般酶的最适pH在4~8之间，植物和微生物体内的酶最适pH多在4.5~6.5,而动物体内的最适pH多在6.5~8，多在6.8左右。值是7.6

我从生理学上抄的,相信我吧

某同学为了探究pH对人唾液淀粉酶活性的影响，设计如下实验步骤

胰蛋白酶大部分酶的活力受其环境pH的影响，在一定pH下，酶促反应具有速度，高于或低于此值，反应就会下降，通常称此pH为酶的支配唾液腺的传出神经以副交感神经为主，如第9对脑神经到腮腺，第7对脑神经的鼓索支到颌下腺。这些神经可引起量多而固体少的唾液分泌。副交感神经的对唾液腺的作用是通过其末稍释放乙酰胆碱而实现的，因此，用对抗乙酢胆碱的物如，能抑制唾液分泌，而用乙酰胆碱或其类似物时，可引起大量的唾液分泌。副交感神经兴奋时，还可使唾液腺的血管舒张，进一步促进唾液的分泌。目前认为，副交感神经引起唾液腺附近血管舒张的神经纤维是肽能神经纤维，其末稍释放血管活性肠肽。最适pH。不同酶的最适pH不同。

1.

斐林试剂在50-60度之间，能和还原糖结合形成砖红色沉淀，温度不足反应速度太慢，甚至不反应

因为大家都知道PH为6.8的实验结果是怎样的,所以就不必在麻烦了,(那个盐酸和NAOH酸或碱影响底物的离解状态,或使底物不能和酶结合。加得蛮浓的)不过其实我也觉得这题出得不好,意思太含混,换我不知道也是会选D的

ph4.92时唾液淀粉酶会失活嘛

会。pH值2.会降低唾液淀粉酶的活性。唾液淀粉酶在比较适宜温度范围内活性最强，促反应速度。一般在适宜的温度范围内，每升高10℃唾液淀粉酶促反应速度可提高一倍左右，不同生物体唾液的渗透压随分泌率的变化而有所不同。在分泌率很低的情况下，其渗透压也低，约为50mO/kgH2O；而在分泌率时，渗透压可接近血浆，唾液中钠和氯的浓度升高，钾的浓度降低；分泌率低时则出现相反的现象。目前认为，唾液中电解质成分随分泌率变化的原因是分泌液在流经导管时，导管上皮细胞对电解质的吸收不相同而造成的，而分泌液从腺泡细胞中排出时是等渗的，电解质的组成与血浆是相似的。最适温度不同。另外唾液淀粉酶在最适pH值范围内表现出活性，大于或小于最适pH值，都会降低唾液淀粉酶的活性。