包含kcat值是什么的词条
2025-04-02 08:40 - 立有生活网
本文目录一览:
- 1、Kcat, Km,Vmax这些分别跟哪些因素相关?
- 2、请教酶的Kcat 计算
- 3、如何比从比较Km和Kcat的大小来了解酶的生物学特性?
- 4、38题,请问这个kmax和vmax各是什么意思 我是学渣
- 5、Kcat/Km怎么算
Kcat, Km,Vmax这些分别跟哪些因素相关?
Kcat与什么有关?我的意思是酶催化越快就越大
包含kcat值是什么的词条
包含kcat值是什么的词条
包含kcat值是什么的词条
Kcat称为催化常数,又叫做转换数(TN值),它的单位为s-1,kcat值越大,表示酶的催化速率越高。
Km与什么有关?我说的很清楚了,与酶本身性质有关
Km是酶的特征常熟,与酶本身性质有关,与酶浓度没关。但是温度,ph等因素会改变其大小,Km越明此时底物结合紧密
Vmax与什么有关?与底物浓度和有关
Vmax,不一定啊正常条件下由酶性质和底物浓度决定, 过量的底物浓度才能达到Vmax,受影响的话,竞争性Vmax不变,Km变大,非竞争性Vmax变小,Km不变,反竞争性这两个都变小
请教酶的Kcat 计算
Kcat与什么有关?我的意思是酶催化越快就越大Kcat称为催化常数,又叫做转换数(TN值),它的单位为s-1,kcat值越大,表示酶的催化速率越高。Km与什么有关?我说的很清楚了,与酶本身性质有关Km是酶的特征常熟,与酶本身性质有关,与酶浓度没关。但是温度,ph等因素会改变其大小,Km越明此时底物结合紧密Vmax与什么有关?与底物浓度和有关Vmax,不一定啊正常条件下由酶性质和底物浓度决定,过量的底物浓度才能达到Vmax,受影响的话,竞争性Vmax不变,Km变大,非竞争性Vmax变小,Km不变,反竞争性这两个都变小
如何比从比较Km和Kcat的大小来了解酶的生物学特性?
在生理条件下,大多数的酶不被底物所饱和。且底物浓度与Km相比要小的多
v
=[Kcat/Km]
[E]
[S]
Kcat称为催化常数,又叫做转换数(TN值),它的单位为s-1,kcat值越大,表示酶的催化速率越高。
Km指的是适底物浓度的反应速度
38题,请问这个kmax和vmax各是什么意思 我是学渣
Km、Vmax、kcat、kcat/Km。Km是酶的一个特征常数,以浓度为单位,Km有多种用途,通过直线作图法可以得到Km及Vmax。Kcat称为催化常数,又叫做转换数(TN值),它的单位为s-1,kcat值越大,表示酶的催化速率越高。kcat/Km常用来比较酶催化效率的参数。 Km值是酶促反应速度的一半时候的底物浓度.
因为在初速度是在底物浓度时的速度,可认为是酶促反应的速度。
Kcat/Km怎么算
kcat = Vmax/[E]。
Vmax 是指 反应速度。当 底物浓度 足够大时,体系中 酶的活性中心达到饱和状态,其反应酶度达到,[E] 指 酶浓度,Km 俗称 米氏常数,以浓度做单位,米氏常数定义为 反应速度 达到 反应速度一半时 的底物浓度。
1878年德国人库恩(Kuhne)提出“Enzyme”一词,意为“在酵母中”。1896年德国人巴克纳(Buchner)兄弟用石英砂磨碎酵母细胞,得到了能催化发酵的无细胞滤液,证明发酵是一种化学反应,与细胞的活力无关。这项发现涉及到了酶的本质,有人认为这是酶学研究的开始。
酶学的背后
13年米凯利斯(Michaelis)和门顿(Menten)利用物理化学方法提出了酶促反应的动力学原理—米氏学说,使酶学可以定量研究。
1926年美国人J. B. Sumner从刀豆中结晶出脲酶(个酶结晶),并提出酶是蛋白质的观点。后来陆续得到多种酶的结晶,证明了这种观点,萨姆纳因而获得1947年诺贝尔奖。此后多种酶被发现、结晶、测定结构,并产生了酶工程等分支学科。
进入80年代后,核糖酶(ribozyme)、抗体酶、模拟酶等相继出现,酶的传统概念受到挑战。1982年Cech等发现四膜虫26S rRNA前体具有自我剪接功能。
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